PROTEOLISIS DE LA CONEXINA-32 POR CALPAINA Y SU REGULACION.

Autor: ELVIRA GUIJARRO M. ISABEL
Año: 1994
Universidad: AUTONOMA DE MADRID
Centro de realización: DEPARTAMENTO: BIOQUIMICA PROGRAMA DE DOCTORADO: BIOQUIMICA
Centro de lectura: CIENCIAS
Director: VILLALOBO POLO ANTONIO
Tribunal: AVILA DE GRADO JESUS , BARRIO CALVO LUIS CARLOS , CANO GARCIA AMPARO , TORO NOZAL M. JOSE , FERNANDEZ MARTIN MARGARITA
Resumen de la tesis

LA CONEXINA-32 DE HIGADO DE RATA Y DE RATON SE PROTEOLIZA "IN VITRO" POR LAS PROTEASAS INTRACELULARES DEPENDIENTES DE CA2+,MI-CALPAINA Y M-CALPAINA, PRODUCIENDOSE UN FRAGMENTO MAYOR DE 26KDA. SIN EMBARGO, LA CONEXINA 26 NO SE PROTEOLIZA POR ESTAS PROTEASAS. LAS CALPAINAS PARECEN HIDROLIZAR LA CONEXINA-32 EN SU EXTREMO C-TERMINAL. LA FOSFORILACION DE LA CONEXINA-32 POR PROTEINA QUINASA C, PERO NO POR PROTEINA QUINASA A, INHIBE LA PROTEOLISIS POR CALPAINA. ESTA PROTECCION FRENTE A LA PROTEOLISIS PARECE HACERSE EXTENSIVA A MOLECULAS VECINAS DE CONEXINA-32 NO FOSFORILADAS PRESENTES EN LA MISMA PLACA DE UNIONES COMUNICANTES. LA UNION DE LA CALMODULINA A LA CONEXINA-32 INHIBE TAMBIEN LA PROTEOLISIS POR M-CALPAINA PERO NO POR MI-CALPAINA, LO QUE SUGIERE QUE ESTAS PROTEASAS POSEEN DISTINTAS DIANAS DE RECONOCIMIENTO Y/O DE HIDROLISIS EN LA MOLECULA DE CONEXINA-32. PROPONEMOS QUE LA PROTEOLISIS DE LA CONEXINA-32 POR CALPAINA PODRIA SER RELEVANTE EN EL DESENSAMBLAJE Y DEGRADACION DE LAS UNIONES COMUNICANTES "IN VIVO", Y QUE LA FOSFORILACION POR PROTEINA QUINASA C Y LA UNION DE LA CALMODULINA A LA MOLECULA DE CONEXINA PODRIAN PREVENIR LA DEGRADACION DE LA CONEXINA-32 POR PROTEASAS INTRACELULARES.
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