ESTUDIOS SOBRE EL DESCIFRADO DEL CÓDIGO ESTRUCTURAL DE LAS PROTEÍNAS: PROPENSIONES ESTADÍSTICAS E INFORMACIÓN MULTIRRESIDUAL

Autor: NEGRETE RODRIGUEZ JOSE ANTONIO
Año: 1999
Universidad: ROVIRA I VIRGILI
Centro de realización: FACULTAD DE CIENCIAS QUÍMICAS
Centro de lectura: QUÍMICA
Director: PALAU ALBET JAUME
Tribunal: SUBIRANA TORRENT JUAN A. , QUEROL MURILLO ENRIC , FITA RODRIGUEZ IGNACIO , ROMEU FIGUEROLA ANTONI , SEGUES PIQUE TERESA
Resumen de la tesis

A la hora de realizar el diseño de una proteína, es muy importante la correcta elección de los aminoácidos que van a formar parte de la secuencia.En primer lugar hay que elegir aquellos aminoácidos que tengan la mayor tendencia a estabilizar la estructura secundaria que queremos formar. Para ello, se emplean los parámetros de propensión de los aminoácidos, que son una medida de la tendencia que tienen los aminoácidos a estabilizar o desestabilizar una estructura secundaria concreta. Por otro lado, hay que distribuir dichos amonoácidos en la secuencia (en función del carácter hidrofóbico o hidrofílico de la cadena lateral), de manera que al plegarse la cadena polipeptídica, las interacciones de las estructuras secundarias entre sí y con el solvente sean óptimas. Para cada esructura ssecundaria, existen unas distribuciones óptimas o patrones de distribución característicos. El objetivo de esta tesis es profundizar en el estudio de los parámetros de propensión y de los patrones de distribución de los aminoácidos tanto para hélice alfa como para cadena beta. Para ello, se ha realizado un exhaustivo análisis estadístico de patrones de distribución y de parámetros de propensión en una muestra de 3863 hélices alfa (obtenidas a partir de 546 proteínas) y en una muestra de 6362 cadenas beta (obtenidas a partir de 834 proteínas). Dicho análisis nos ha permitido obtener nuevas características de la hélice alfa y de la lámina beta en proteínas globulares y establecer así reglas útiles para el modelaje proteico. Los resultados más relevantes obtenidos en esta tesis respecto al análisis de parámetros de propensión han sido: A,-Demostrar la independencia de las propensiones de hélice alfa respecto la clase estructural. B,- Demostrar la dependencia de las propensiones de cadena beta del tipo de lámina paralela o antiparalela. Respecto al análisis de patrones de distribución de aminoácidos se han desarrollado toda una serie de reglas de distribución de aminoácidos hidrofílicos (cargados y dipolares) e hidrofóbicos (tanto alifáticos como aromáticos) tanto para hélice alfa como para cadena beta.
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