ESTRUCTURA DE LA BACTERIORODOPSINA EN MEDIOS ARTIFICIALES.

Autor: TORRES GORGUES JAUME
Año: 1993
Universidad: AUTONOMA DE BARCELONA
Centro de realización: DEPARTAMENTO: BIOQUIMICA I BIOLOGIA MOLECULAR PROGRAMA DE DOCTORADO: BIOQUIMICA I BIOLOGIA MOLECULAR
Centro de lectura: CIENCIAS
Director: PADROS MORELL ESTEVE
Tribunal: DE MADARIAGA AFRICA , QUEROL ENRIC , COLL MIQUEL , CLIMENT FERRAN , SABES MANUEL
Resumen de la tesis

LA BACTERIORRODOPSINA ES UNA PROTEINA TRANSPORTADORA DE PROTONES QUE SE ENCUENTRA EN LA BACTERIA HALOBACTERIUM HALOBIUM. EL TRANSPORTE DE PROTONES A TRAVES DE LA MEMBRANA PLASMATICA GENERA UN GRADIENTE ELECTROQUIMICO QUE SIRVE A LA CELULA PARA OBTENER ATP. ESTE PROCESO TIENE LUGAR CUANDO LA MOLECULA DE RETINAL ABSORBE RADIACION Y CAMBIA DE CONFORMACION. EXISTEN CARACTERISTICAS ESPECTROSCOPICAS DE ESTA PROTEINA QUE INDICAN QUE PARTE DE LA ESTRUCTURA HELICOIDAL ESTARIA FORMADA POR HELICE DEL TIPO ALFA II. EN ESTE TRABAJO SE PONE DE MANIFIESTO QUE ESTE TIPO DE HELICE ESTA RELACIONADA CON LA INTERACCION DE MONOMEROS EN LA MEMBRANA CITOPLASMATICA. A LA VEZ, SE PROPONE A LOS SEGMENTOS TRANSMEMBRANALES C, D, E, F, COMO PARTES DE LA PROTEINA CAPACES DE EFECTUAR UNA TRANSICION DE HELICE ALFA I O NORMAL A HELICE ALFA II, A PARTIR DE LOS DATOS DE INTERCAMBIO ISOTOPICO REALIZADO CON FRAGMENTOS QUIMOTRIPTICOS EN DISOLVENTE ORGANICO. LA FUNCION DE LA HELICE ALFA II SE ASOCIA A FENOMENOS COOPERATIVOS.
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